La vache folle : 20 ans après | La Revue du Praticien
Espace abonné | connectez-vous
Image mystérieuse
Cliquez pour vous tester
A quoi pensez-vous ?

Photothèques
Sommaires de la revue du praticien
oxygène
La vache folle : 20 ans après
Didier Houssin le 12-06-18

Crise sanitaire. Vingt ans après le début de la phase humaine de la maladie de la vache folle, le constat est sombre : des dizaines de personnes victimes d'une maladie mortelle, dont l'agent causal reste une des grandes très mauvaises surprises de l'histoire des épidémies. Le drame se double d'une gestion de la crise cacophonique dans sa communication. Sur ce point, quelles leçons en tirer pour l'avenir ?

Le 20 mars 1996, l'annonce de la probable transmission de la maladie de la vache folle à l'homme par le ministre de la Santé britannique marqua l'acmé d'une grave crise sanitaire d'origine alimentaire. Une encéphalopathie subaiguë constamment mortelle chez des personnes jeunes trouvait alors sa cause dans la consommation de produits alimentaires d'origine bovine.

Comment fut franchie la barrière d'espèce
Parmi les encéphalopathies subaiguës, certaines se distinguent par leur caractère transmissible d'un individu malade à un individu sain, mais sans qu'un agent infectieux bactérien, viral ou parasitaire soit détectable. Elles sont désignées du nom d'encéphalopathie spongiforme subaiguë transmissible.
Le caractère transmissible de certaines encéphalopathies subaiguës était connu chez l'animal et évoqué chez l'homme depuis des décennies, mais le mérite est revenu à Prusiner d'avoir évoqué pour la première fois, en 1982, que le caractère transmissible de ces encéphalopathies pouvait résulter d'une anomalie protéique.

Une protéine de prion anormale
L'anomalie en cause dans la genèse et la transmissibilité de la maladie affecte une protéine normale présente notamment dans l'encéphale des vertébrés : la protéine de prion sous forme cellulaire (PrPc). L'anomalie protéique serait une modification irréversible de sa conformation. Les hélices α se transformeraient en feuillets ß, cette transformation conférant à la protéine une grande stabilité et une résistance aux enzymes protéolytiques.
La transmissibilité serait liée au fait qu'au contact d'une protéine de prion normale, la protéine de prion anormale serait capable d'imposer sa conformation, contribuant ainsi à l'extension d'un processus complexe comportant une accumulation de ces protéines résistantes aux enzymes protéolytiques.
Le caractère infectieux du tissu provenant d'un individu malade peut…